Digestion y Absorcion de Proteinas y Aminoacidos

1. Bachilleres:Barazarte EfrenCordero CarlosMasías José A.Pérez NeybemarVivas Eladio

2. Digestión de las proteínasConsiste en su degradación, a través de un proceso de hidrólisis, apolipéptidos , tripéptidos y dipéptidos y finalmente aminoácidos.Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por acciónenzimáticaen aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de laboca, las proteínas no sufren transformación alguna.En el estómago comienza la digestión de las proteínas,Por medio de las enzimas proteolíticas o (proteasas)que ayudan a descomponer las proteínas en suscomponentes aminoácidos, esta descomposiciónproteica facilita al organismo la absorción yasimilación de los nutrientes esenciales.

3. Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes especialidades para los aminoácidos que forman el enlaces peptídicos que se va a hidrolizar.•Endopeptidasas:la molécula,enlaces peptídicosenzimas en actuar y danespecíficos en toda hidrolizan son las primeras entre los aminoácidosun numero mayor de fragmentos de menor tamaño.•Exopeptidasas: catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez,desde los extremos de los péptidos.

4. Principales enzimas digestivas de las proteínas y órganos que las secretan. Enzima Proenzima Lugar de Activador Enlaces SíntesisPepsina Pepsinógeno Mucosa HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu(pH 1,8-2,0) GástricaTripsina Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)(pH 8-9)Quimotripsina Quimiotripsinogeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met,(pH 8-9) Leu, (sin carga)Elastasa Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser(pH 8-9)Carboxipeptidasa Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Exopeptidasas: todos,A (pH 7,2) excepto los básicos, (extremo carboxilo terminal)Carboxipeptidasa B Procarboxipeptidasa Páncreas Tripsina Exopeptidasas : Arg,(pH 8,0) B Lis (extremo carboxilo terminal)Aminopeptidasa --------------- Mucosa ----------------- Exopeptidasa:(pH 7,4) Intestinal (extremo Amino terminal)

5. La digestión de las proteínas se da en 3 Fases: •Comienza en el estomago. •Continua de manera importante en el intestinal •Finaliza dentro del enterocito ü Digestión gástrica:La digestión de proteínas comienza en el estómago, la entrada de proteínasal estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula laformación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a lamayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Lasproteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que lahidrólisis de proteína sea más accesible.El HCl proporciona el medio acido adecuado para la acción de la pepsina,esta enzima trabaja mas eficientemente entre pH 1 a 2 y desnaturaliza lasproteínas, activa el precursor inactivo de la pepsina, el pepsinógeno yprovoca, a nivel del duodeno, la excreción de secretina, sustancia queprovoca el flujo del jugo pancreático .

6. La digestión de las proteínas comienza en el estómago en este caso tienedos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimógeno,la segunda es la de favorecer la desnaturalización de las proteínas.Enzimas del jugo gástrico: el pepsinógeno, al entrar en contacto con elHCl se convierte en pepsina por medio de la sustracción de varios péptidosdel pepsinógeno, una vez formada la pepsina la reacción se convierte enautocatalíca , o sea la pepsina activa convierte al pepsinógeno en maspepsina.-Pepsina: es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptídicas noterminales, pero con mas facilidad las cercanas a la tirosina, fenilalanina y eltriptófano.-Renina: en una enzima que coagula la leche, es secretada en la formainactiva de prorrenina, activable por un pH acido, La renina actúa sobre laproteína de la leche y la transforma en una sustancia soluble, esta facilita laacción de las enzimas proteolíticas sobre la leche coagulada.

7. üDigestión Pancreática: El jugo pancreático es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y unaconcentración total de materiales inorgánicos. El jugo pancreático contiene las siguientes enzimas participantes en ladigestión de la proteínas:-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsinógeno, activadopor la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, esta activa elresto del tripsinógeno en una reacción autocatalítica. El pH optimo de latripsina es de 8; es una endopeptidasa que ataca de manera especial losenlaces vecinos a la arginina y a la lisina.-Quimotripsina: es producida por el páncreas en forma dequimotripsinógeno inactivo, activado por la tripsina. A mas a su actividadproteolítica, muestra gran poder coagulador de la leche, a diferencia de latripsina, que carece de el, ataca de preferencia los enlaces peptídicosdonde intervienen la tirosina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina.

8. -Elastasa: es una enzima encargada de la degradación de las fibraselásticas.-Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de hidrolizar el ultimoenlace peptídico del extremo de la cadena que tiene el carboxilo libre; tienemayor actividad cuando el residuo del aminoácido es fenilalanina,triptófano, tirosina o leucina.La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas reguladoras dela secreción del jugo pancreático, la secretina viaja por vía sanguínea, delduodeno al páncreas, donde se provoca un aumento de AMP cíclico yestimula la liberación del jugo pancreático con baja concentración deenzimas, pero con el contenido normal de electrolitos.

9. üDigestión Intestinal:las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, unafosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima convierteespecíficamente el tripsinógeno en tripsina, a una velocidad 2,000 vecesmayor que cuando la tripsina actúa sobre el tripsinógeno. Las proteínas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran alinterior de las células, como oligopéptidos donde, por acción de unconjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten enaminoácidos.Las peptidasas son específicamente, tripéptidasas y dipéptidasas quefragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidoscomponentes.Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a losaminoácidos del extremo de la cadena con el grupo amino libre.

10. Absorción de los AminoácidosLos aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal, pormedio de transporte activo dependientes de sodio, hay variostransportadores de aminoácidos distintos específicos por la naturaleza dela cadena lateral (Grande o pequeña, neutra, acida o básica). Los diversos aminoácidos transportados compiten entre si por la absorcióny por la captación hacia los tejidos. Los dipéptidos y tripéptidos entran enel borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde sehidrolizan hacia aminoácidos libres, que siguen hacia la vena portahepática, los péptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos,mediante captación hacia las células epiteliales de la mucosa (transcelular)o al pasar entre las células epiteliales (paracelular) .

11. Digestión y absorción deproteínasA diferencia de los hidratosde carbono y lípidos unaparte significativa de ladigestión de proteínas tienelugar en el estómago.

12. Lumen Intestinal Pepsinógeno Tripsinógeno EnteroquinasaHCLRenina Pepsina Tripsina Quimotripsina Elastasa Carboxipeptidasas La Hidrólisis de los péptidos se completa en los enterocitos

13. Mecanismo de la digestión de las proteínas y Absorción de los aminoácidos.

14. Degradación de los AminoácidosEn el proceso de degradación de los aminoácidos se da en dos fases:1- la determinación del grupo amino, que debe ser eliminado de laestructura del aminoácido, y transportado de forma segura hasta sueliminación del organismo.2- implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido, esdecir, el esqueleto carbonado.La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muyimportante pues es relativamente fácil que dicho compuesto acabe formandoamoniaco en el organismo. El amoniaco es un tóxico potencialmente muypeligroso para el ser vivo, cuando se acumula y origina Hiperamonemia. Elamoniaco se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentesmotivos:

15. -Interfiere con elcarga y es muy pequeño por lo que membranas. El ion enamonio presenta intercambio iónico a través de las actúa interfiriendolos potenciales de membrana. Esto causa grandes daños en el cerebro, yaque las neuronas son células que dependen del potencial de membrana parasu correcto funcionamiento.- Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de α-cetoglutarato,produce glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de krebs y, enconsecuencia, origina una grave interferencia metabólica.-El Amonio, en presencia desu acumulo,(generado por el edema cerebral.amonio) produce glutamina, glutamato puede producir mismo ion-La glutamina,origina α-cetoglutamico,elun compuesto tóxicodeterminadastransaminasas, que ha aumentado por amonio, a traves de para elcerebro.

16. Metabolismo de AminoácidosLos aminoácidos desempeñan muchas funciones importantes en los seres vivos yaque participan en la biosíntesis de compuestos nitrogenados tales como:ünucleótidos (púricos y pirimidínicos)ühormonas (tiroxina y adrenalina)ücoenzimasüPorfirinasAdemás los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.Estas moléculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendodel tejido y de la ubicación celular, por ejemplo:üestructurales (colágeno o elastina)üfuncionales (Miosina del músculo, hemoglobina)üprotectoras (queratina del pelo y uñas)ücatalíticas (enzimas)üDefensa (anticuerpos)

17. Importancia Clínica:El principal uso de las enzimas proteolíticas es como una ayudadigestiva para el organismo que tiene problemas para digerirproteínas. Sin embargo, por razones que son menos claras, lasenzimas proteolíticas también parecen reducir el dolor y lainflamación.