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GENERALIDADES Su nombre se deriva de griego "ser primero", y del Dios Proteus que significa actuar a su voluntad .  Las proteínas son macromoléculas, polímeros, poliamidas, llamadas también biomoléculas, ya que son parte esencial de los organismos vivos.

Proporcionan nutrientes vitales para que se desarrollen los procesos metabólicos en ellos y se  consideran limentos para muchos, porque aportan los nutrientes básicos para que se sinteticen órganos de  soporte, de transporte, de defensa entre otros, por ser la fuente única de nitrógeno en el organismo.Fuera de nutrir, cumplen un papel preponderante en la industria de alimentos, la que, se  potencian todas las propiedades funcionales que presentan porque  colaboran en el diseño, innovación, formulación y reformulación, entre otros de los productos alimenticios.

La unidad básica que las conforma son los aminoácidos (a.a), que al combinarse,  generan un sinnúmero de proteínas en la naturaleza, pero sólo 20 presentan actividad biológica y son llamados prótidos, por ser parte constitutiva de las proteínas.  
Tanto las proteínas como los aminoácidos, se clasifican de acuerdo a su estructura, su solubilidad, sus propiedades funcionales, su función biológica, su forma.

•  Aminoácidos (a.a) hacer estructura básica de un aminoácido

Como su nombre lo indica poseen en su estructura un grupo carboxílo y uno amino, en posición L en el carbono  a (segundo carbono), dicho carbono es asimétrico por lo que genera dos isómeros configuracionales, a excepción de la  L-glicina, que no presenta isomería óptica debido a que su grupo R, es un hidrógeno (R: sustituyente alifático o aromático) .

La forma de nombrar los 20 a.a, es utilizando las tres o cuatro primeras letras, con el fin de facilitar la secuencia de la proteína, así:

• alifáticos (monoamino-monocarboxílicos):

         Glicina (gly), alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina (ileu)

• hidroxilado:

          prolina (pro) serina (ser), serina (ser),

• mercaptános:

         cisteina (cis), cistina (cys), metionina (met)

• aromáticos.

        triptófano(trip), fenilalanina(phe), tirosina(tir)

• carboxamida

         asparagina(asp-NH2), glutamina(glu-NH2)

• básicos:

          lisina (lis), histidina (his), arginina(arg)

• ácidos.

          ácido aspártico(asp), ácido glutámico(glu)

Los aminoácidos constituyentes de las proteínas, también se pueden clasificar con base a la polaridad que presente su grupo R, así:

• Polares: 

         Ácido glutámico, ác. Aspártico, gly, his, ser, lis, ser, tir, treo, cis, glu-NH2, asp, arg.

• No polares o apolares:

          ala, phe, leu, ileo, pro, trip, val, met

Debido al comportamiento anfotérico presentado por los a.as ,  tanto su grupo amino como ácido pueden estar cargado a un pH determinado, cuando la suma de las  cargas son iguales a cero, dicho pH se conoce como pI, si éste valor es alterado entonces el a.a, tendrá el siguiente comportamiento:

pH>pka, prima NH3
pH<pka, prima COO- 

Cada uno de los 20 a.as, poseen un valor único de pI, por lo tanto no es posible hacer aproximaciones, porque esto equivaldría decir que hay dos a.as iguales, lo que en la realidad no exiten, esto valores pueden ser muy parecidos pero no iguales.  

Para hacer el cálculo del pI, se tiene en cuenta los pkas, tanto del amino como del grupo ácido, se hace la suma y se promedia, arrojando el valor que indica el pI

pI=pka1 + pka2/2

Cuando el a.a posee un grupo amino o ácido adicional, el pI, se calcula con el pka3 o conocido también como e (epsilon) y el comportamiento será de acuerdo al pH al cual se encuentre el a.a.

Los a.as se van asociando através de enlaces peptídicos, es decir que se une el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, en esta forma van creciendo las cadenas y las combinaciones hasta formar las macromoléculas llamadas proteínas.

El aminoácido del extremo izquierdo queda con su grupo NH2 libre y se conoce como N-terminal y el amino ácido que queda en el extremo derecho se conocen como C-terminal.

Una de las propiedades de los a.a es la que no absorben luz visible.Los a.as aromáticos absorben luz U.V a una longitud de onda l= 280nm. Una de las pruebas que se realizan a nivel del laboratorio para determinar a.as, es con la ninhidrina que al descarboxilar por una reacción de oxidación los alfa a.as (CO2, NH3), generan  un aldehido con un 
carbono menos que el a.a inicial, el producto de dicha oxidación es azul, aunque con la prolina el color es amarillo.  También se utiliza la prueba de Biuret y la xantoproteica